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DESY News: Das Ei im Röntgenstrahl
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Meldungen vom Forschungszentrum DESY
Das Ei im Röntgenstrahl
Mit DESYs Röntgenlichtquelle PETRA III hat ein Forschungsteam die Strukturänderungen in Eiern beim Kochen analysiert. Die Untersuchung zeigt, wie sich die Proteine im Hühnereiweiß beim Erhitzen entfalten und vernetzen, um eine feste Struktur zu bilden. Die innovative Untersuchungsmethode ist sowohl für die Lebensmittelindustrie interessant als auch für das große Feld der Proteinanalysen in der Forschung, wie die Kooperation der Gruppen von Frank Schreiber von der Universität Tübingen und Christian Gutt von der Universität Siegen zusammen mit Forschern von DESY und vom Europäischen Röntgenlaser European XFEL mit zwei Fachveröffentlichungen im Fachblatt „Physical Review Letters“ zeigt.
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Beim Erhitzen bilden die Proteine im ursprünglich transparenten Hühnereiweiß ein engmaschiges, undurchsichtiges Netz. Bild: DESY, Gesine Born
„Um die Strukturänderung im Detail zu verstehen, muss man das Phänomen auf der Mikrometer-Skala untersuchen“, erläutert die Hauptautorin der ersten Studie, Alexander-von-Humboldt-Stipendiatin Nafisa Begam aus Schreibers Gruppe. Die Forscherinnen und Forscher benutzten die sogenannte Röntgenphotonen-Korrelationsspektroskopie (XPCS) in einer bestimmten Geometrie, so dass sich damit Struktur und Dynamik der Proteine im Eiweiß zugleich bestimmen ließen.
Für ihre Versuche an der Messstation P10 an PETRA III verwendeten die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler ein handelsübliches Hühnerei und füllten das Eiweiß in ein Quarzröhrchen mit 1,5 Millimetern Durchmesser. „Darin wurde das Eiweiß kontrolliert erhitzt, während wir es mit Röntgenlicht analysiert haben“, berichtet Ko-Autor Fabian Westermeier von DESY. „Der Röntgenstrahl war dabei auf 0,1 mal 0,1 Millimeter aufgeweitet, so dass die Strahlungsdosis die Proteinstrukturen nicht geschädigt hat.“
![](https://www.desy.de/e409/e116959/e119238/media/9220/Beamline-P10-PETRA-III-DESY-20181127_204010_thumbnail_thumbnail.jpg)
Die Strahlführung P10 an DESYs Röntgenlichtquelle PETRA III, an der die Experimente stattgefunden haben. Bild: Universität Tübingen, Anastasia Ragulskaya
In der zweiten Studie untersuchte das Team mit der XPCS-Technik die Selbstorganisation von Proteinlösungen in proteinreiche und proteinarme Domänen als Beispiel von Strukturbildung in der Zellbiologie. Dabei ließ sich die temperaturabhängige Dynamik zeitabhängig verfolgen. „Bei hoher Proteinkonzentration sinkt die Mobilität, was die Entwicklung der Phasentrennung bremst. Das ist wichtig für die besondere Dynamik des Systems“, berichtet Hauptautorin Anita Girelli aus Schreibers Gruppe.
Die vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) geförderten Studien zeigen nicht nur neue Details zur Strukturänderung in Eiweiß, sondern belegen ebenso das Untersuchungskonzept, das auch bei anderen Proben Verwendung finden kann, wie die zweite Studie belegt. „Die erfolgreiche Anwendung der Röntgenphotonen-Korrelationsspektroskopie eröffnet einen neuen Weg zur Untersuchung der Dynamik von Biomolekülen, was unerlässlich ist, um sie wirklich zu verstehen“, betont Schreiber.
Originalveröffentlichungen:
„Kinetics of Network Formation and Heterogeneous Dynamics of an Egg White Gel Revealed by Coherent X-Ray Scattering“; Nafisa Begam, Anastasia Ragulskaya, Anita Girelli, Hendrik Rahmann, Sivasurender Chandran, Fabian Westermeier, Mario Reiser, Michael Sprung, Fajun Zhang, Christian Gutt, and Frank Schreiber; „Physical Review Letters“, 2021; DOI: 10.1103/PhysRevLett.126.098001
„Microscopic dynamics of liquid-liquid phase separation and domain coarsening in a protein solution revealed by XPCS“; Anita Girelli, Hendrik Rahmann, Nafisa Begam, Anastasia Ragulskaya, Mario Reiser, Sivasurender Chandran, Fabian Westermeier, Michael Sprung, Fajun Zhang, Christian Gutt, and Frank Schreiber; „Physical Review Letters“, 2021 (zur Veröffentlichung akzeptiert; im Druck)